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漆树漆酶两种同工酶分离纯化与特性研究 被引量:5

Study on Purification and Characterization of Two Isoforms ofChinese Rhus Laccases from Rhus vernicifera
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摘要 应用柱层析和HPLC方法从漆树漆液中分离提纯漆酶的两种同工酶L1和L2 .两者均为低温酶 ,最适的温度分别为 2 0℃和 13℃ ,pH值分别为 6.7和 7.2 ,等电点分别为 8.6和 9.1.通过十二烷基硫酸钠 聚丙烯酰胺凝胶电泳 ,测得它们的分子量分别为 1.2× 10 5和 1.0 5× 10 5.两种酶均不能催化氧化间氨基苯甲酸 ,对 3 Two isoforms of laccase were obtained as the main phenol-oxidases from latex of Chinese lacquer tree Rhus vernicifera. Both of L1 and L2 were low-temperature enzymes with optimum temperature 20℃ and 13℃ respectively. The laccases had very narrow optimal pH, and more stable at neutral pH than at basic pH, each with pI 8.6 and 9.1. The molecular masses of the purified laccases were about 1.2×10 5 and 1.05×10 5 by sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE). Both of L1 and L2 can catalyze 3-amino tyrosine, but not to m-amniobenzoic acid.
出处 《武汉大学学报(理学版)》 CAS CSCD 北大核心 2003年第2期201-204,共4页 Journal of Wuhan University:Natural Science Edition
基金 国家自然科学基金资助项目 ( 30 170 75 7)
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参考文献2

二级参考文献1

共引文献1

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引证文献5

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