摘要
目前,IL-2受体的结构问题已经解决,知道它是由两条分子量分别为55KD 和75KD的多肽链以非共价键形式连接而成。本文作者讨论了正常T 细胞上IL-2受体两条链上的低亲和位点是如何联接形成一高亲和位点的。近来,对IL-2受体的结构研究非常受关注,已经知道一个单独的小的(Mr=55 000)跨膜蛋白不能单独对IL-2产生应答并转导。而有些研究小组则发现另一条较大的蛋白多肽链(Mr=75 000)能与IL-2相连。从开始我们就认为55KD 的IL-2连接蛋白(经抗Tac 的McAb 所证实)不能解释所有的这些发现,尤其是IL-2本身能明显地促进(10～20倍)55KD 位点的表达,与此同时对高亲和受体的表达减少了50%。
出处
《国外医学（免疫学分册）》
北大核心
1989年第4期204-205,共2页
Foreign Medical Sciences(Section of Immunology Foreign Medical Sciences)
