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淫羊藿苷与牛血清白蛋白相互作用

Interaction Between Icariin and Bovine Serum Albumin
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摘要 在模拟人体生理条件下,采用荧光光谱法及紫外-可见吸收光谱法研究了淫羊藿苷与牛血清白蛋白的相互作用。结果表明,淫羊藿苷对牛血清白蛋白有较强的猝灭作用,猝灭方式为静态猝灭。当温度为25℃和36℃时,淫羊藿苷对牛血清白蛋白的猝灭速率常数分别为4.37×10^(12)mol·L^(-1)·s^(-1)和3.90×10^(12)mol·L^(-1)·s^(-1),结合常数K_A为3.55×10~4L·mol^(-1)和3.97×10~4L·mol^(-1),结合位点数为1.12和1.04;根据Foerster非辐射能量转移理论,计算出淫羊藿苷与牛血清白蛋白之间的结合距离为2.08nm,热力学分析表明,淫羊藿苷与牛血清白蛋白之间以疏水作用力为主。 Under simulated physiological conditions of human body,the interaction between icariin and bovine serum albumin(BSA) was investigated by fluorescence spectrometry and UVVisible absorption spectrophotometry.The results showed that the fluorescence intensity of BSA was quenched by icariin,and the quenching mechanism was the static quenching procedure.The quenching rate constants,binding constants(KA) and the numbers of binding site of icariin on BSA were determined under temperature of 25℃and 36℃,which respectively were 4.37×10^12mol·L^-1·s^-1 and 3.90×10^12mol·L^-1·s^-1,3.55×10^4L·mol^-1 and 3.97×10^4L·mol^-1,1.12 and 1.04.The binding distance of icariin and BSA was calculated as 2.08nm basing on the theory of Foerster non-radiative energy transfer.Thermodynamics analysis demonstrated that hydrophobic interaction force played a main role in the binding of icariin and BSA.
出处 《光谱实验室》 CAS CSCD 2012年第4期2037-2041,共5页 Chinese Journal of Spectroscopy Laboratory
基金 陇南地区灾后住宅重建与特色农产品快速生产技术集成及示范(2008BAK51B05) 天水师范学院重点学科支持项目(ZD08037)
关键词 荧光吸收光谱 淫羊藿苷 牛血清白蛋白 荧光猝灭 Fluorescence Absorption Spectrum Icariin Bovine Serum Albumin FluorescenceQuenching
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