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生物体内酶 - 金属离子 - 底物作用机理研究 被引量:6

Study on mechanism of interaction of enzymemetal ionsubstrate in biological system. Journal of Zhejiang Agricultural University,1998,24(4):413~417
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摘要 用1HNMR法研究了钯(Ⅱ)-NTP-A体系内金属离子与配体以及配体与配体之间的相互作用.其中NTP代表腺苷5′-三磷酸(ATP)和尿苷5′-三磷酸(UTP);A代表1,10-邻菲口罗啉,2,2′-联吡啶和L-色氨酸.实验发现,三元配合物体系中ATP的H-C(2),H-C(8)和H-C(1′)与UTP的H-C(5),H-C(6)和H-C(1′)都发生明显高场位移.此外。 The intramolecular aromaticring stacking interactions in ternary mixedligand palladium(Ⅱ)nucleotide (NTP)aromatic heterocyclic ring base(A) have been studied by 1HNMR, Where NTP refers to adenosine 5′triphosphate (ATP) and uridine 5′triphosphate (UTP); A refers to 1, 10phenanthroline, 2,2′bipyridyl, and Ltryptophane. The experiment reveals that Chemical Shifts of HC(2) and HC(8) and HC(1′) of ATP, and HC(5) and HC(6) and HC(1′) of UTP in corresponding ternary complexes were upfield shifted. Influence of the electron transfer and coordination environment on stability of ternary mixedligand complexes is also discussed.
出处 《浙江农业大学学报》 CSCD 北大核心 1998年第4期413-417,共5页
基金 国家自然科学基金
关键词 钯(Ⅱ) 核苷酸 底物 芳环堆积作用 核磁共振 palladium(Ⅱ) nucleotide aromaticring stacking interaction 1HNMR
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参考文献2

共引文献12

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引证文献6

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