摘要
随着NMR谱仪和实验技术的发展,以及~2H、^(15)N、^(13)C 标记技术的发展和完善,先后出现了多种异核多维和多共振脉冲实验方法,测定分子量不大于 30 kDa的蛋白质的溶液三维结构不再是困难的事。但是,对于分子量大于 30 kDa的蛋白质,由于共振峰数目的增多和谱线增宽,其结构测定依然很困难。虽然提高磁场强度能够提高分辨率和灵敏度,但是,800MHz以上的 NMR谱仪造价昂贵,难以普及,促使 NMR作者不断寻求能够提高分辨率和灵敏度的新的脉冲实验方法。到目前为止,比较成功的方法是TROSY和CRINEPT,以及在此基础上发展的新方法。文中对TROSY和CRINEPT的基本原理、最新发展,以及它们在蛋白质结构测定和分子间相互作用研究等方面的广泛应用做了综述。
This article reviewed the principles of TROSY and CRINEPT, and their appli-
cations in the fields of proteomics, structural biology, structural genomics, protein
structure determination and studies of interactions between molecules. Because they can
suppress the fast transverse relaxation effect effectively and enhance the magnetization
transfer efficiencies respectively, TROSY and CRINEPT play especially important roles
in the protein structure determination when the molecular weight of the protein is large
than 30 kDa.
出处
《波谱学杂志》
CAS
CSCD
北大核心
2004年第3期371-383,共13页
Chinese Journal of Magnetic Resonance
基金
科技部重大基础研究计划(973
2002CB713806)
国家自然科学基金(NSFC
20175035)
