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Gβ_1γ_2蛋白的纯化及其与腺苷酸环化酶的互作关系 被引量：2

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摘要 对G蛋白β1γ2亚基及偶联组分在信号传导中的作用进行了初步研究.以离体昆虫细胞Sf9(Spodoptera frugiperda,秋粘虫卵巢细胞)或H5(Trichoplusiani,粉纹夜蛾细胞)为生物反应器,高效表达了G蛋白β1γ2亚基.用Ni—NTA亲和层析柱,经快速蛋白纯化技术(FPLC)获得高纯度的Gβ1γ2.活性测定表明,纯化的Gβ1γ2能显著刺激腺苷酸环化酶(AC2)的活力.应用基于表面胞质团共振现象的BIAcore技术,采用生物传感芯片NTA(biosensor chip NTA)直接证明腺苷酸环化酶2(AC2)的胞质末端C2区域为G蛋白β1γ2亚基的结合区,从而明确了二者互作的活性位点和结合位点同位于该区域.
作者 陈巨莲 倪汉祥 孙京瑞 G.Weng
机构地区 中国农业科学院植物保护研究所 Department of Pharmacology
出处 《中国科学（C辑）》 CSCD 北大核心 2003年第1期56-64,共9页 Science in China(Series C)
基金 国家自然科学基金(批准号:30170615) 国家重点基础研究发展规划(批准号:G2000016208)资助项目
关键词 Gβ1γ2蛋白 腺苷酸环化酶 互作关系 G蛋白 β1γ2亚基 纯化 活性位点 结合位点 信号传导
分类号 Q51 [生物学—生物化学]
  • 相关文献

参考文献1

二级参考文献11

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共引文献17

同被引文献34

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引证文献2

二级引证文献6

中国科学（C辑）
2003年 第1期

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