摘要
人类白细胞抗原(HLA)是细胞表面蛋白质,可分为Ⅰ类和Ⅱ类,它们在结构、功能和组织分布方面不同,由一系列紧密联锁的多态基因控制,总称为组织相容性复合体(MHC)。 HLA的结构和多态性 MHC基因位于第六对染色体的短臂上,末端以Ⅰ类位点臂内延伸为Ⅱ类位点。近来,用X线结晶学确定了Ⅰ类分子的结构,发现存在于细胞表面的蛋白质复合物是由二对结构相似的区域构成。α_3区域及其连接的β_2-微球蛋白表明免疫球蛋白恒定区的相似性,这些区域可能影响HLA复合物的特异性,强度和稳定性。α_3区是T细胞上辅助蛋白CD8的结合位点,是Ⅰ类抗原有效限制T细胞活化所必需的。α_1、α_2区在C-末端被2个α螺旋联在一起,形成一单个的β折叠结构。在两个螺旋之间,是假设的抗原结合位点。对α_3区和α_1区位点间作比较,无明显差别。然而α_1区在α螺旋中是多变的,在β折叠中有稳定的成份,提示这可能为肽的结合提供支架,在β折叠中α_2区是多变的,并且可能与T细胞受体(TCR)的相互作用有关,以及在肽的选择中起作用。Ⅱ类或HLA-D区蛋白质由DR、DQ和DP位点编码。
出处
《国外医学（输血及血液学分册）》
北大核心
1991年第6期383-384,共2页
Foreign Medical Sciences(Section of Blood Transfusion and Heanatology)
