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柱层析法纯化变形链球菌表面蛋白质抗原Ⅰ/Ⅱ的研究 被引量:3

Purification and characterization of surface protein antigen I / I from Streptococcus mutans by column chromatography
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摘要 用硫酸铵沉淀、阴离子交换柱层析、凝胶过滤柱层析从变形链球菌培养上清液中提取、纯化了表面蛋白质抗原Ⅰ/Ⅱ(简称抗原Ⅰ/Ⅱ),该抗原能与特异性抗抗原Ⅰ/Ⅱ血清发生免疫学沉淀反应;SDS-PAGE显示纯抗原Ⅰ/Ⅱ为单一蛋白区带,分子量为190546 d;Lowry法测定蛋白质含量为0.8mg/ml;氨基酸组成分析表明丙氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸含量较多,酸性氨基酸占24.1%,碱性氨基酸占11.4%,表明蛋白质的等电点偏低。 Surface protein antigen I / II (antigen I / I ) was extracted and purified from Streptococcus mutans Ingbritt culture supernatant by 65% saturated ammonium sulphate precipitation. ion exchange column chromatography and gel filtration. The antiggen reacted with specific anti-antigen I / I serum by immunodiffusion. SDS-PAGE of purified antigen I / II exhibited a single band, with weight of 190546d. The protein concentration was 0. 8mg/ ml estimated by Lowry method. Amino acids composition revealed acidic anino acid residues contain 24. 1%, basic amino acid residues contain 11.4%.
出处 《口腔医学纵横》 CSCD 1996年第3期131-134,共4页 Journal of Comprehensive Stomatology
基金 国家自然科学基金(39270720号)
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参考文献2

共引文献1

同被引文献9

引证文献3

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