摘要
在ＢＳＡ（ｂｏｖｉｎｅｓｅｒｕｍａｌｂｕｍｉｎ）的等离子点ｐＨ＝５．３时，研究了１：１Ｍｎ（Ⅱ）－ＢＳＡ配合物金属中心的紫外ＬＭＣＴ跃迁谱带，结果表明；该配合物的金属中心锰在实验浓度范围内始终保持着五配位的四方锥构型（浓度大于１．５×１０－４ｍｏｌ·Ｌ－１时构型发生不同程度的畸变），此结果与该条件下Ｍｎ（Ⅱ）－ＨＳＡ（ｈｕｍａｎｓｅｒｕｍａｌｂｕｍｉｎ）体系的极相似，但与生理ｐＨ下的构型有着很大差异；结合的位置最可能位于Ｎ－端Ａｓｐ１－Ｔｈｒ２－Ｈｉｓ３－三肽段上，涉及的配体是Ａｓｐ１上的α－ＮＨ２和ＣＯＯ－，Ｈｉｓ３上的咪唑基氮、Ｔｈｒ２－Ｈｉｓ３之间的两个去质子肽氮．
The structure of Mn(Ⅱ)-BSA(bovine serum albumin)at the isoionic point of BSA has been studied by LMCT ultraviolet spectroscopy.The result showed that the structure of the metal centre is of regular or abnormal square-pyramidal configuration,which is similar to that of Mn(ⅡD)-HSA(human serum albumin),but differs gready from the resuls at physiological PH(square-Pyramidal→square-planar)The binding grould be the α-NH2,COO-of Asp,imidazolyl of His3,and two deprotoned peptide nitrogens in the-Thr2-His3-peptide segment.
出处
《广西师范大学学报（自然科学版）》
CAS
1995年第3期49-52,共4页
Journal of Guangxi Normal University:Natural Science Edition
基金
国家自然科学基金
自治区科委
广西师范大学计算分析测试中心资助
关键词
等离子点
配合物
锰
白蛋白
albumin complex
isoionic point
LMCT band
coordinaion complex
