摘要
本文报道了用面探测器收集一套1.73分辨率天花粉蛋白(TCS)正交晶体的X射线衍射数据,利用已知的α苦瓜子蛋白模型,取10—4范围的TCS强度数据,应用分子置换法测定了晶体结构,并且采用限制参数最小二乘法在10—1.73分辨率范围内修正模型结构。修正结果,晶体学R因子为0.186,键长标准偏差为0.013,键角标准偏差为2.48°,一个不对称单位中找到133个水分子。本文详细描述了天花粉蛋白分子的结构、温度因子、氢键、结合水、保守残基的分布以及分子间相互作用。保守残基14Tyr的羟基与157位的羰基氧形成的氢键,对维持活性部位构象有重要作用;保守残基160Glu和它在活性部位的构象对酶的催化活性起着关键性作用。
出处
《中国科学（B辑）》
CSCD
北大核心
1993年第3期272-282,共11页
Science in China(Series B)
基金
国家"863"高技术资助项目
