食源性蛋白淀粉样纤维化聚集具有独特的结构特性,蚕豆11S蛋白(fava bean 11S protein,FP)作为一种可持续蛋白资源,表现出巨大的潜力。该研究探究了蚕豆11S蛋白淀粉样纤维化聚集(fibrotic aggregation of 11S protein in fava bean,FPF)...食源性蛋白淀粉样纤维化聚集具有独特的结构特性,蚕豆11S蛋白(fava bean 11S protein,FP)作为一种可持续蛋白资源,表现出巨大的潜力。该研究探究了蚕豆11S蛋白淀粉样纤维化聚集(fibrotic aggregation of 11S protein in fava bean,FPF)在形成过程中的动态演变,包括其结构表征和功能特性。6 g/100 mL的FP通过酸热处理(pH 2,85℃)不同时间(0~24 h)后得到FPF。处理后的样品通过硫黄素T、荧光、二酪氨酸、透射电子显微镜、傅里叶红外光谱等进行结构表征,结果表明FP先在酸热过程中水解成多肽,再自组装成富含β-折叠结构的FPF(由0 h的34.44%增加到24 h的45.89%)。通过起泡性、乳化性和凝胶特性等对FPF功能特性进行表征,与FP相比,反应24 h后的FPF具有更好的起泡性、乳化性和凝胶特性。此外,FPF在体外细胞实验中没有表现出细胞毒性。研究结果为FPF的形成规律提供了理论支撑。展开更多
【目的】设计一种能广泛应对当前国内猪流行性腹泻病毒(PEDV)流行株及未来可能出现的新变体的通用多表位疫苗,用于预防和控制PEDV感染。【方法】对国内PEDV流行毒株的S蛋白进行遗传进化分析及相似性比对,筛选出保守序列并预测其抗原性...【目的】设计一种能广泛应对当前国内猪流行性腹泻病毒(PEDV)流行株及未来可能出现的新变体的通用多表位疫苗,用于预防和控制PEDV感染。【方法】对国内PEDV流行毒株的S蛋白进行遗传进化分析及相似性比对,筛选出保守序列并预测其抗原性。使用IEDB、DTU Health Tech、ABCpred等免疫信息学工具筛选T淋巴细胞及B淋巴细胞表位,并通过柔性连接子串联重组后构建多表位疫苗。对疫苗的抗原性、过敏原性、毒性、理化性质、N-糖基化位点、二级结构和三级结构进行预测。通过免疫模拟评估该疫苗引起的免疫反应。【结果】成功从S蛋白中筛选出4段保守抗原序列,并识别出3个细胞毒性T淋巴细胞(CTL)表位、5个辅助T淋巴细胞(HTL)表位和6个线性B细胞表位。这些表位被重组构建成多表位疫苗rPEDV-S,其分子质量为33.53 ku,表现为亲水性,具有2个潜在N-糖基化位点,无过敏原性和毒性。rPEDV-S的二级结构中α-螺旋、β-折叠和无规则卷曲分别占32.71%、14.02%和53.27%。三级结构分析显示,95.3%的残基位于Ramachandran有利区,Z-score为-5.30。免疫模拟结果显示,rPEDV-S能诱导强烈的T细胞和B细胞免疫应答。【结论】本研究成功设计出多表位疫苗rPEDV-S,可激发强烈的免疫反应,可为应对国内新型PEDV变异毒株提供新的研究思路及候选疫苗。展开更多
溶解性、乳化性、起泡性和粘度等功能特性是大豆分离蛋白(Soy Protein Isolate,简称SPI)十分重要的性质,而大豆蛋白的组成和结构决定其功能特性。 大豆蛋白中的主要球蛋白为11S和7S蛋白,两者占全蛋白的70％。11S分子量为350,000～370,0...溶解性、乳化性、起泡性和粘度等功能特性是大豆分离蛋白(Soy Protein Isolate,简称SPI)十分重要的性质,而大豆蛋白的组成和结构决定其功能特性。 大豆蛋白中的主要球蛋白为11S和7S蛋白,两者占全蛋白的70％。11S分子量为350,000～370,000,由两个六角环构成,每一个环由三个酸性亚基(acidic subunits分子量35,000～37,000)和三个碱性亚基(basic subunits,20,000)组成疏水性的聚合体。展开更多
文摘【目的】设计一种能广泛应对当前国内猪流行性腹泻病毒(PEDV)流行株及未来可能出现的新变体的通用多表位疫苗,用于预防和控制PEDV感染。【方法】对国内PEDV流行毒株的S蛋白进行遗传进化分析及相似性比对,筛选出保守序列并预测其抗原性。使用IEDB、DTU Health Tech、ABCpred等免疫信息学工具筛选T淋巴细胞及B淋巴细胞表位,并通过柔性连接子串联重组后构建多表位疫苗。对疫苗的抗原性、过敏原性、毒性、理化性质、N-糖基化位点、二级结构和三级结构进行预测。通过免疫模拟评估该疫苗引起的免疫反应。【结果】成功从S蛋白中筛选出4段保守抗原序列,并识别出3个细胞毒性T淋巴细胞(CTL)表位、5个辅助T淋巴细胞(HTL)表位和6个线性B细胞表位。这些表位被重组构建成多表位疫苗rPEDV-S,其分子质量为33.53 ku,表现为亲水性,具有2个潜在N-糖基化位点,无过敏原性和毒性。rPEDV-S的二级结构中α-螺旋、β-折叠和无规则卷曲分别占32.71%、14.02%和53.27%。三级结构分析显示,95.3%的残基位于Ramachandran有利区,Z-score为-5.30。免疫模拟结果显示,rPEDV-S能诱导强烈的T细胞和B细胞免疫应答。【结论】本研究成功设计出多表位疫苗rPEDV-S,可激发强烈的免疫反应,可为应对国内新型PEDV变异毒株提供新的研究思路及候选疫苗。
