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牛源副结核分枝杆菌MAP3732c基因的原核表达与多克隆抗体的制备
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作者 马聿田 李阳 +4 位作者 李晓宇 其勒木格 吉林台 张文彦 希尼尼根 《东北农业大学学报》 CAS CSCD 北大核心 2024年第4期42-49,共8页
为表达副结核分枝杆菌MAP3732c蛋白,研究构建原核表达质粒pET28a-MAP3732c,诱导表达鉴定后采用His标签亲和层析纯化获得MAP3732c重组蛋白,多次免疫Balb/c小鼠制备多克隆抗体,采用间接ELISA方法检测其抗体效价。结果表明,成功构建克隆重... 为表达副结核分枝杆菌MAP3732c蛋白,研究构建原核表达质粒pET28a-MAP3732c,诱导表达鉴定后采用His标签亲和层析纯化获得MAP3732c重组蛋白,多次免疫Balb/c小鼠制备多克隆抗体,采用间接ELISA方法检测其抗体效价。结果表明,成功构建克隆重组质粒T1-MAP3732c与表达重组质粒p ET28a-MAP3732c;在IPTG终浓度为0.5 mmol·L^(-1)、37℃条件下成功诱导MAP3732c重组蛋白表达;SDS-PAGE结果表明,MAP3732c重组蛋白大小约为28 ku,且以包涵体形式存在;Western blot鉴定结果显示,重组蛋白与His抗体和牛源副结核病阳性血清均有良好免疫反应、阴性血清无非特异性结合;ELISA方法检测结果显示,抗MAP3732c多克隆抗体效价为1:204800。研究为副结核分枝杆菌MAP3732c蛋白免疫原性分析及副结核病检测方法建立提供理论参考。 展开更多
关键词 副结核分枝杆菌 map3732c 原核表达 蛋白纯化 多克隆抗体
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