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兔多杀性巴氏杆菌C51-3株黏附蛋白的表达、纯化及其抗原性检测
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作者 吾鲁木汗.那孜尔别克 严芳 +2 位作者 何翠 张磊 恩特马克.布拉提白 《生物工程学报》 CAS CSCD 北大核心 2008年第8期1446-1453,共8页
应用PCR从兔多杀性巴氏杆菌C51-3株基因组DNA中扩增出编码36kD黏附蛋白的cp36基因，将其克隆到pMD18-T载体并对插入片段进行测序。以重组质粒pMD18-cp36为模板，用PCR扩增得到编码信号肽除外的成熟黏附蛋白基因cpm36，并克隆到原核表达... 应用PCR从兔多杀性巴氏杆菌C51-3株基因组DNA中扩增出编码36kD黏附蛋白的cp36基因，将其克隆到pMD18-T载体并对插入片段进行测序。以重组质粒pMD18-cp36为模板，用PCR扩增得到编码信号肽除外的成熟黏附蛋白基因cpm36，并克隆到原核表达质粒pQE30中，得到重组质粒pQE30-cpm36，转化大肠杆菌M15，在IPTG诱导下表达融合蛋白CPM36，经Ni^2＋-NTA亲和层析纯化。DNA测序结果表明cp36基因片段大小为1032bp，与已报道的16个血清型多杀性巴氏杆菌cp36基因的核苷酸序列比较，同源性在76．9％～100％之间。SDS-PAGE结果显示，表达分子量约为37kD的带有6xHis标签的CPM36蛋白，与预期分子量相符。Western blotting结果表明，抗重组蛋白抗体分别能与CPM36蛋白和多杀性巴氏杆菌36kD蛋白发生特异性反应，证明原核表达蛋白具有抗原性，为进一步开展多杀性巴氏杆菌免疫保护性抗原的研究奠定了基础。 展开更多
关键词 兔多杀性巴氏杆菌 黏附蛋白 cpm36 原核表达 抗原性
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