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JC病毒Agnoprotein在大肠埃希菌中的表达及纯化
被引量:
2
1
作者
郑铁龙
成军
+2 位作者
毛羽
李兴旺
洪源
《中华实验和临床感染病杂志(电子版)》
CAS
2008年第1期19-23,共5页
目的构建JC病毒Agnoprotein基因的原核表达载体,表达纯化该蛋白。方法PCR扩增患者脑脊液中JC病毒晚期调节蛋白Agnoprotein基因,测序正确后克隆入pET-32a(+)原核表达载体,诱导表达Agnoprotein蛋白并纯化。结果pET-32a(+)-Agnoprotein表...
目的构建JC病毒Agnoprotein基因的原核表达载体,表达纯化该蛋白。方法PCR扩增患者脑脊液中JC病毒晚期调节蛋白Agnoprotein基因,测序正确后克隆入pET-32a(+)原核表达载体,诱导表达Agnoprotein蛋白并纯化。结果pET-32a(+)-Agnoprotein表达出预期分子量大小的具有免疫活性的重组融合蛋白。结论成功地表达纯化了Agnoprotein融合蛋白,为进一步研究其生物功能奠定了基础。
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关键词
JC病毒
agnoprotein
原核表达
原文传递
题名
JC病毒Agnoprotein在大肠埃希菌中的表达及纯化
被引量:
2
1
作者
郑铁龙
成军
毛羽
李兴旺
洪源
机构
军事医学科学院
出处
《中华实验和临床感染病杂志(电子版)》
CAS
2008年第1期19-23,共5页
基金
北京市科委资助项目(D0906003040291)
文摘
目的构建JC病毒Agnoprotein基因的原核表达载体,表达纯化该蛋白。方法PCR扩增患者脑脊液中JC病毒晚期调节蛋白Agnoprotein基因,测序正确后克隆入pET-32a(+)原核表达载体,诱导表达Agnoprotein蛋白并纯化。结果pET-32a(+)-Agnoprotein表达出预期分子量大小的具有免疫活性的重组融合蛋白。结论成功地表达纯化了Agnoprotein融合蛋白,为进一步研究其生物功能奠定了基础。
关键词
JC病毒
agnoprotein
原核表达
Keywords
JCV
agnoprotein
Prokaryotic expression
分类号
R346 [医药卫生—基础医学]
原文传递
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
JC病毒Agnoprotein在大肠埃希菌中的表达及纯化
郑铁龙
成军
毛羽
李兴旺
洪源
《中华实验和临床感染病杂志(电子版)》
CAS
2008
2
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