为明确大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)和κ-卡拉胶(κ-carrageenan,κ-CG)在不同pH及共混比条件下的相互作用,本研究通过浊度、Zeta电位、多光谱法和荧光猝灭等方法对SPI/κ-CG复合体系相行为、结构特性及结合机制进行了表征。...为明确大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)和κ-卡拉胶(κ-carrageenan,κ-CG)在不同pH及共混比条件下的相互作用,本研究通过浊度、Zeta电位、多光谱法和荧光猝灭等方法对SPI/κ-CG复合体系相行为、结构特性及结合机制进行了表征。结果表明:随着pH降低(从8.0降至1.5),SPI/κ-CG复合溶液出现澄清、浑浊和相分离等不同的相行为;蛋白质/多糖质量比减小使相变临界pH(pH_(c)、pH_(φ1)、pH_(opt)和pH_(φ2))降低;SPI/κ-CG复合溶液在pH4.0即两者相互作用最强时表观粘度最高;κ-CG的加入使SPI三级结构发生改变,并且二级结构中β-折叠含量随pH降低呈现先增加后减小的趋势,而β-转角呈现先减小后增加的趋势;此外,荧光猝灭证明κ-CG对SPI为静态猝灭,两者具有较强的结合能力;热力学分析阐明了SPI与κ-CG相互作用由疏水相互作用和静电相互作用主导,是焓变驱动的自发反应。本研究揭示了SPI与κ-CG相互作用机制,为SPI/κ-CG复合物在食品领域的开发和应用提供了参考依据。展开更多
文摘为明确大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)和κ-卡拉胶(κ-carrageenan,κ-CG)在不同pH及共混比条件下的相互作用,本研究通过浊度、Zeta电位、多光谱法和荧光猝灭等方法对SPI/κ-CG复合体系相行为、结构特性及结合机制进行了表征。结果表明:随着pH降低(从8.0降至1.5),SPI/κ-CG复合溶液出现澄清、浑浊和相分离等不同的相行为;蛋白质/多糖质量比减小使相变临界pH(pH_(c)、pH_(φ1)、pH_(opt)和pH_(φ2))降低;SPI/κ-CG复合溶液在pH4.0即两者相互作用最强时表观粘度最高;κ-CG的加入使SPI三级结构发生改变,并且二级结构中β-折叠含量随pH降低呈现先增加后减小的趋势,而β-转角呈现先减小后增加的趋势;此外,荧光猝灭证明κ-CG对SPI为静态猝灭,两者具有较强的结合能力;热力学分析阐明了SPI与κ-CG相互作用由疏水相互作用和静电相互作用主导,是焓变驱动的自发反应。本研究揭示了SPI与κ-CG相互作用机制,为SPI/κ-CG复合物在食品领域的开发和应用提供了参考依据。
