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定点突变提高过氧化氢酶热稳定性和催化效率
被引量：
4
1
作者
mugisha samson
杨套伟
+5 位作者
徐美娟
张显
ULIHO Alphonse
钱海峰
王立
饶志明
《食品与生物技术学报》
CAS
CSCD
北大核心
2020年第3期104-111,共8页
过氧化氢酶催化过氧化氢分解形成水和氧,主要作用是保护细胞免受活性氧(ROS)的损伤,尽管其在工业上被广泛使用,但因热稳定的不足限制了它的使用前景。本研究以Bacillus pumilus ML413来源的血红素过氧化氢酶(KatX2)为研究对象,采用定点...
过氧化氢酶催化过氧化氢分解形成水和氧,主要作用是保护细胞免受活性氧(ROS)的损伤,尽管其在工业上被广泛使用,但因热稳定的不足限制了它的使用前景。本研究以Bacillus pumilus ML413来源的血红素过氧化氢酶(KatX2)为研究对象,采用定点突变技术提高其热稳定性及催化效率。利用PoPMuSiC algorithm软件计算并预测了其潜在突变位点的折叠自由能,根据预测的结果,选择了其中自由能最低的3个位点(K117V,K117I和K117M)进行突变。结果发现,对K117位点进行突变,可以有效提高KatX2的热稳定性,突变体K117V在60℃下半衰期比野生型KatX2提高38 min,催化效率较突变前提高31.7%。根据结构分析发现,该点突变并未改变KatX2的二级结构。突变体K117V具有良好的工业应用潜力。
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关键词
过氧化氢酶
定点突变
热稳定性
催化效率
在线阅读
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职称材料
通过改造底物结合区氨基酸疏水性提高氨肽酶热稳定性
被引量：
3
2
作者
ULIHO Alphonse
杨套伟
+5 位作者
苑曼曼
徐美娟
张显
mugisha samson
周俊平
饶志明
《食品与生物技术学报》
CAS
CSCD
北大核心
2020年第3期9-15,共7页
通过提高枯草芽孢杆菌来源的氨肽酶底物结合区域氨基酸的疏水性,提高氨肽酶YwaD的热稳定性。基于氨肽酶底物结合区域氨基酸特性分析,选定亲水性氨基酸残基N385为目标,通过定点突变使其突变为疏水氨基酸残基L385,获得突变体N385L。结果表...
通过提高枯草芽孢杆菌来源的氨肽酶底物结合区域氨基酸的疏水性,提高氨肽酶YwaD的热稳定性。基于氨肽酶底物结合区域氨基酸特性分析,选定亲水性氨基酸残基N385为目标,通过定点突变使其突变为疏水氨基酸残基L385,获得突变体N385L。结果表明,与野生型ywaD相比,突变体N385L酶热稳定性明显提高,在80℃放置30 min,野生型YwaD完全失活,而突变体N385L仍保留20%的酶活力。另外,突变型N385L对底物氨基酰基-硝基苯胺的亲和力提高了47.4%,催化效率提高了28.5%。该研究有利于提高氨基肽酶工业应用前景。
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关键词
氨肽酶
定点突变
疏水性
热稳定性
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职称材料
题名
定点突变提高过氧化氢酶热稳定性和催化效率
被引量：
4
1
作者
mugisha samson
杨套伟
徐美娟
张显
ULIHO Alphonse
钱海峰
王立
饶志明
机构
江南大学生物工程学院
江南大学工业生物技术教育部重点实验室
江南大学食品学院
出处
《食品与生物技术学报》
CAS
CSCD
北大核心
2020年第3期104-111,共8页
基金
国家自然科学基金项目(21778024)
江苏省杰出青年科学基金项目(BK20150002)
+4 种基金
江苏省自然科学基金项目(BK20161292)
中国博士后科学基金项目(2017M620189)
中央高校基本科研业务费专项资金项目(JUSRP51708A)
江苏高校优势学科建设工程资助项目
江苏省现代发酵工业协同创新中心项目。
文摘
过氧化氢酶催化过氧化氢分解形成水和氧,主要作用是保护细胞免受活性氧(ROS)的损伤,尽管其在工业上被广泛使用,但因热稳定的不足限制了它的使用前景。本研究以Bacillus pumilus ML413来源的血红素过氧化氢酶(KatX2)为研究对象,采用定点突变技术提高其热稳定性及催化效率。利用PoPMuSiC algorithm软件计算并预测了其潜在突变位点的折叠自由能,根据预测的结果,选择了其中自由能最低的3个位点(K117V,K117I和K117M)进行突变。结果发现,对K117位点进行突变,可以有效提高KatX2的热稳定性,突变体K117V在60℃下半衰期比野生型KatX2提高38 min,催化效率较突变前提高31.7%。根据结构分析发现,该点突变并未改变KatX2的二级结构。突变体K117V具有良好的工业应用潜力。
关键词
过氧化氢酶
定点突变
热稳定性
催化效率
Keywords
catalase
site-directed mutagenesis
thermo-stability
catalytic efficiency
分类号
Q789 [生物学—分子生物学]
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职称材料
题名
通过改造底物结合区氨基酸疏水性提高氨肽酶热稳定性
被引量：
3
2
作者
ULIHO Alphonse
杨套伟
苑曼曼
徐美娟
张显
mugisha samson
周俊平
饶志明
机构
江南大学生物工程学院
江南大学工业生物技术教育部重点实验室
出处
《食品与生物技术学报》
CAS
CSCD
北大核心
2020年第3期9-15,共7页
基金
江苏省杰出青年科学基金项目(BK20150002)
国家自然科学基金项目(21778024)
+4 种基金
江苏省自然科学基金项目(BK20161292)
中国博士后科学基金项目(2017M620189)
中央高校基本科研业务费专项资金项目(1012050205181860,JUSRP51708A)
江苏高校优势学科建设工程资助项目
江苏省现代发酵工业协同创新中心项目。
文摘
通过提高枯草芽孢杆菌来源的氨肽酶底物结合区域氨基酸的疏水性,提高氨肽酶YwaD的热稳定性。基于氨肽酶底物结合区域氨基酸特性分析,选定亲水性氨基酸残基N385为目标,通过定点突变使其突变为疏水氨基酸残基L385,获得突变体N385L。结果表明,与野生型ywaD相比,突变体N385L酶热稳定性明显提高,在80℃放置30 min,野生型YwaD完全失活,而突变体N385L仍保留20%的酶活力。另外,突变型N385L对底物氨基酰基-硝基苯胺的亲和力提高了47.4%,催化效率提高了28.5%。该研究有利于提高氨基肽酶工业应用前景。
关键词
氨肽酶
定点突变
疏水性
热稳定性
Keywords
aminopeptidase
site-directed mutagenesis
hydrophobic interactions
thermostability
分类号
Q789 [生物学—分子生物学]
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职称材料
题名
作者
出处
发文年
被引量
操作
1
定点突变提高过氧化氢酶热稳定性和催化效率
mugisha samson
杨套伟
徐美娟
张显
ULIHO Alphonse
钱海峰
王立
饶志明
《食品与生物技术学报》
CAS
CSCD
北大核心
2020
4
在线阅读
下载PDF
职称材料
2
通过改造底物结合区氨基酸疏水性提高氨肽酶热稳定性
ULIHO Alphonse
杨套伟
苑曼曼
徐美娟
张显
mugisha samson
周俊平
饶志明
《食品与生物技术学报》
CAS
CSCD
北大核心
2020
3
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